KEGG   ENZYME: 1.2.5.3Help
Entry
EC 1.2.5.3                  Enzyme                                 

Name
aerobic carbon monoxide dehydrogenase;
MoCu-CODH;
coxSML (gene names);
molybdoenzyme carbon monoxide dehydrogenase
Class
Oxidoreductases;
Acting on the aldehyde or oxo group of donors;
With a quinone or similar compound as acceptor
BRITE hierarchy
Sysname
carbon-monoxide:quinone oxidoreductase
Reaction(IUBMB)
CO + a quinone + H2O = CO2 + a quinol [RN:R11168]
Reaction(KEGG)
Substrate
CO [CPD:C00237];
quinone [CPD:C15602];
H2O [CPD:C00001]
Product
CO2 [CPD:C00011];
quinol [CPD:C15603]
Comment
This enzyme, found in carboxydotrophic bacteria, catalyses the oxidation of CO to CO2 under aerobic conditions. The enzyme contains a binuclear Mo-Cu cluster in which the copper is ligated to a molybdopterin center via a sulfur bridge. The enzyme also contains two [2Fe-2S] clusters and FAD, and belongs to the xanthine oxidoreductase family. The CO2 that is produced is assimilated by the Calvin-Benson-Basham cycle, while the electrons are transferred to a quinone via the FAD site, and continue through the electron transfer chain to a dioxygen terminal acceptor [5]. cf. EC 1.2.7.4, anaerobic carbon monoxide dehydrogenase.
History
EC 1.2.5.3 created 2016
Pathway
Methane metabolism
Carbon fixation pathways in prokaryotes
Orthology
K03518  
aerobic carbon-monoxide dehydrogenase small subunit
K03519  
aerobic carbon-monoxide dehydrogenase medium subunit
K03520  
aerobic carbon-monoxide dehydrogenase large subunit
Genes
ESC: 
KLE: 
KOX: 
KOE: 
KOY: 
KOK: 
KOC: 
KOM: 
EAE: 
EAR: 
CRO: 
ROR: 
RON: 
CNT: 
CEM: 
PGE: 
KCO: 
SPLY: 
SRZ: 
SFO: 
HAV: 
OPO: 
PPR: 
PBPRA1940(RB0790)
PGB: 
SHL: 
MSR: 
AEH: 
APRS: 
WOC: 
SDF: 
GBI: 
PSPI: 
RSO: 
RSC: 
RSL: 
RSN: 
RSM: 
RSE: 
RPI: 
RPF: 
RPJ: 
RMN: 
RIN: 
REU: 
REH: 
H16_A0437(coxM1) H16_A0438(coxL1) H16_A0439(coxS1) H16_A1724(h16_A1724) H16_A3369(h16_A3369) H16_A3370(coxS5) H16_B0744(hcrB) H16_B0745(hcrC) H16_B0815(qorL2) H16_B0816(h16_B0816) H16_B0817(h16_B0817)
CNC: 
RME: 
Rmet_0363(coxM) Rmet_0364(coxL) Rmet_0365(coxS)
CTI: 
CBW: 
CGD: 
CR3_0354(coxM) CR3_0355(coxL) CR3_0356(coxS) CR3_2984(coxL) CR3_2985(coxM) CR3_2986(coxS)
CCUP: 
BUG: 
BGE: 
BGF: 
BYI: 
BUO: 
BUE: 
BUQ: 
BXE: 
BXB: 
BPH: 
BPX: 
BPY: 
BFN: 
BCAI: 
PSPW: 
PDQ: 
PSPU: 
PTX: 
BPE: 
BPC: 
BPER: 
BPET: 
BPEU: 
BPA: 
BPAR: 
BBR: 
BBM: 
BBH: 
BBX: 
BAV: 
BAV1575(cutS) BAV1576(cutM) BAV1577(cutL) BAV2736(cutL) BAV2737(cutS) BAV2738(cutM)
BBRO: 
BFZ: 
AXY: 
AIS: 
AKA: 
AFA: 
RHY: 
POL: 
ACK: 
ACRA: 
ACID: 
VEI: 
DAC: 
DEL: 
DTS: 
DHK: 
VAP: 
VPE: 
VPD: 
VAA: 
CTT: 
CTES: 
ADN: 
ADK: 
RTA: 
LIM: 
HYR: 
HYB: 
HYL: 
CBAA: 
MMS: 
RGE: 
RGE_39240(coxS) RGE_39250(coxL) RGE_39260(coxM)
PKT: 
RGU: 
AZI: 
TCL: 
BPRC: 
GME: 
Gmet_2134(pcmR) Gmet_2135(pcmS)
GLO: 
GEO: 
Geob_0107(pcmS) Geob_0108(pcmR)
GEM: 
PPD: 
DMA: 
DMR_19370(xdhC)
DAS: 
DAF: 
DPI: 
DGG: 
DPG: 
DPS: 
DP2532(coxS)
DPR: 
DAT: 
DTO: 
TOL2_C15820(hcrC) TOL2_C15830(hcrB) TOL2_C16060(hcrC2) TOL2_C41670(hcrB3) TOL2_C41680(hcrC3)
SUR: 
SCL: 
SCU: 
CCRO: 
MRM: 
HOH: 
DTI: 
SFU: 
DBR: 
MLO: 
MLN: 
MCI: 
MOP: 
MAM: 
MAMO: 
MESO: 
MESW: 
MES: 
HOE: 
AAK: 
PLA: 
SME: 
SMK: 
SMQ: 
SMX: 
SMI: 
SMEG: 
SMEL: 
SMER: 
SMD: 
RHI: 
SFH: 
SFD: 
SIX: 
SAME: 
EAD: 
EAH: 
ARA: 
AVI: 
Avi_5434(xdhA)
AGC: 
REC: 
REI: 
REP: 
RLE: 
pRL80023(cutM) pRL80024(cutC)
RTR: 
RHL: 
RGA: 
RHN: 
RPHA: 
RHT: 
RHX: 
NGL: 
NGG: 
SHZ: 
BJA: 
BJU: 
BJP: 
BRA: 
BBT: 
BRS: 
AOL: 
BRC: 
BRAD: 
BIC: 
RPA: 
RPB: 
RPC: 
RPD: 
RPE: 
RPT: 
RPX: 
NWI: 
NHA: 
OCG: 
OCO: 
BOP: 
BOS: 
BVV: 
XAU: 
AZC: 
SNO: 
MEX: 
MDI: 
MCH: 
MRD: 
MET: 
MPO: 
MNO: 
MOR: 
META: 
MAQU: 
CHEL: 
CDQ: 
HMC: 
BVR: 
RHZ: 
AUA: 
PSIN: 
RBM: 
SIL: 
SPO1518(coxS-1) SPO1519(coxL-1) SPO1520 SPO2397(coxL-2) SPO2398(coxS-2) SPO2399(coxM) SPO2881 SPO3019
SIT: 
RMB: 
RSP: 
RSH: 
RSQ: 
RSK: 
JAN: 
RDE: 
RLI: 
DSH: 
Dshi_1210(coxM) Dshi_1211(coxS) Dshi_1212(coxL2) Dshi_2086(coxL3) Dshi_2658 Dshi_2659(coxL1) Dshi_2660 Dshi_4200(coxM) Dshi_4201(coxS) Dshi_4202(coxL)
PSF: 
PGA: 
PGL: 
PGD: 
PHP: 
OAT: 
OAR: 
OTM: 
OSB_14940(coxS_1) OSB_14950(cutL) OSB_14960(coxM_1) OSB_29600(coxL) OSB_29610(coxS_2) OSB_29620(coxM_2)
LMD: 
RED: 
PTP: 
CID: 
CMAR: 
MALG: 
CON: 
RSU: 
RHC: 
PPHR: 
HAT: 
LAP: 
LAGG: 
YAN: 
SUAM: 
DON: 
TPRO: 
TOM: 
PABY: 
THW: 
RMM: 
LVS: 
NPP: 
NPN: 
SWI: 
SYB: 
ANH: 
ACR: 
AMV: 
RGI: 
RRU: 
RRF: 
RCE: 
RC1_1074(coxM) RC1_1075(coxL) RC1_1076(coxS)
MAG: 
MAGX: 
MAGN: 
AZL: 
ALI: 
ABS: 
ABQ: 
ABF: 
ATI: 
AHU: 
TMO: 
TMO_0651(cutL) TMO_1174(cutM) TMO_1175(cutL) TMO_1176(cutS) TMO_2155(coxL)
PGV: 
APM: 
APB: 
AFE: 
AFR: 
ACU: 
AFI: 
BSS: 
BAY: 
BAQ: 
BYA: 
BAMP: 
BAML: 
BAMA: 
RBAU_3829(nicA)
BAMN: 
BASU_3611(nicA)
BAMB: 
BAMT: 
BAMY: 
BMP: 
BAO: 
BAMF_3826(RBAM_037010)
BAZ: 
BQL: 
BXH: 
BQY: 
BAMI: 
BAMC: 
BAMF: 
BMQ: 
BMQ_2567(pucE)
BMD: 
BMD_2556(pucE)
BMEG: 
BCO: 
BJS: 
BACI: 
BIF: 
BMET: 
BACP: 
BACB: 
BSM: 
BSJ: 
BGY: 
GTE: 
GTK: 
GYC: 
GYA: 
GCT: 
GGH: 
GHH_c03990(pucE1) GHH_c21840(pucE2)
GJF: 
GEA: 
GSE: 
GSR: 
GEJ: 
PTL: 
ANM: 
AAMY: 
ANL: 
BSE: 
SHV: 
BLR: 
PJD: 
PMS: 
PMQ: 
PMW: 
PSAB: 
PDU: 
POD: 
PSTE: 
PAEH: 
PBJ: 
PNP: 
PBV: 
PXL: 
PYG: 
PSWU: 
BTS: 
NTR: 
CBO: 
CBO0260(xdhC1)
CBA: 
CBH: 
CBY: 
CBL: 
CBK: 
CBB: 
CBI: 
CBT: 
CBF: 
CBM: 
CBJ: 
CBE: 
CBZ: 
CBEI: 
CLJ: 
CLS: 
CPAS: 
CPAT: 
CPAE: 
CSB: 
CAH: 
CSQ: 
CLD: 
CACE: 
CCK: 
CBUT: 
CTYK: 
CEU: 
AMT: 
AOE: 
GFE: 
RUM: 
FPR: 
FPA: 
RIX: 
RIM: 
CCT: 
ROB: 
BYL: 
RTO: 
CPY: 
LACY: 
CSH: 
BPRL: 
ERE: 
ERT: 
ERA: 
CDF: 
CD630_20810(xdhC1) CD630_20880(xdhC2) CD630_21000(xdhC)
PDC: 
CDC: 
CDL: 
PDF: 
EAC: 
SWO: 
DDL: 
DMT: 
DRM: 
DGI: 
DFG: 
PTH: 
PTH_1539(CoxS) PTH_1540(CoxM) PTH_1579(CoxS)
DOR: 
DAI: 
DMI: 
DRS: 
EEL: 
AWO: 
OVA: 
TMR: 
SAY: 
TPY_1081 TPY_1082(yagT) TPY_2010(ygeT) TPY_2218(cutL) TPY_2220(cutM) TPY_2900(cutM) TPY_2901(coxS) TPY_3602(cutM) TPY_3603 TPY_3604(coxS)
SAP: 
CAD: 
BPRS: 
CHY: 
MTA: 
NTH: 
HAS: 
AAR: 
HHL: 
FMA: 
VPR: 
VAT: 
MED: 
MHG: 
PUF: 
PFT: 
EUC: 
ERB: 
LPIL: 
MTU: 
MTV: 
MTC: 
MRA: 
MTF: 
MTB: 
MTK: 
MTZ: 
MTG: 
MTI: 
MTE: 
MTUR: 
MTL: 
MTO: 
MTD: 
MTN: 
MTJ: 
MTUB: 
MTUC: 
MTUE: 
MTX: 
MTUH: 
MTUL: 
MTUT: 
MTUU: 
MTQ: 
MBO: 
MBB: 
MBT: 
MBM: 
MBK: 
MBX: 
MBZ: 
MAF: 
MCE: 
MCQ: 
BN44_10414(cutL) BN44_10415(coxS) BN44_10416(CoxM)
MCV: 
BN43_10406(cutL) BN43_10407(coxS) BN43_10408(CoxM)
MCX: 
BN42_20100(cutL) BN42_20101(coxS) BN42_20102(CoxM)
MCZ: 
BN45_10415(cutL) BN45_10416(coxS) BN45_10417(CoxM)
MMIC: 
MSM: 
MSG: 
MSB: 
MSN: 
MSH: 
MSA: 
MUL: 
MUL_0115(coxL) MUL_0116(coxS) MUL_0587(coxM_2) MUL_0588(coxL_2)
MVA: 
MGI: 
MSP: 
MMC: 
MKM: 
MJL: 
MMI: 
MMAR_0621(coxS_3) MMAR_0622(coxM_3) MMAR_0623(coxL_3) MMAR_0655(coxM) MMAR_0656(coxS) MMAR_0657(coxL)
MMAE: 
MRH: 
MCB: 
MLI: 
MULP_00617(coxS_3) MULP_00618(coxM_3) MULP_00619(coxL_3) MULP_00646(coxM) MULP_00647(coxS) MULP_00648(coxL)
MKN: 
MKS: 
MKI: 
MYV: 
MYE: 
MGO: 
MFT: 
MHAD: 
MPHL: 
MVQ: 
NBR: 
RHA: 
RER: 
REY: 
REB: 
ROP: 
ROA: 
REQ: 
RPY: 
RHB: 
RAV: 
RFA: 
A3L23_03315(kdhA_1) A3L23_03316(cdhA_1) A3L23_03317(cdhC_1) A3L23_03483(cdhC_2) A3L23_03484(kdhA_2)
RHW: 
GBR: 
SCO: 
SCO6171(SC6C5.07)
SMA: 
SGR: 
SGB: 
SCB: 
SSX: 
SVL: 
SCT: 
SCY: 
SFA: 
SBH: 
SHY: 
SHO: 
SVE: 
SDV: 
SALB: 
SALS: 
STRP: 
SFI: 
SCI: 
SRC: 
SALU: 
SALL: 
SLV: 
SVT: 
STRE: 
SCW: 
SLD: 
SXI: 
STRM: 
STRC: 
SAMB: 
SPRI: 
SCZ: 
SCX: 
SRW: 
TUE45_06801(ndhS_2)
STRF: 
SLE: 
sle_15060(sle_15060)
SPAV: 
SLC: 
STRT: 
SCLF: 
SGS: 
STSI: 
SLS: 
SNR: 
SPLU: 
STRD: 
SNW: 
KSK: 
ART: 
ARR: 
ARM: 
ARE: 
AAQ: 
ARH: 
ARZ: 
AAU: 
PSUL: 
BCV: 
ICA: 
SERJ: 
JTE: 
NCA: 
NDK: 
I601_0512(cutM) I601_0513(cutL) I601_0514(cutS) I601_1311(kdhA) I601_1312(cdhC)
PSIM: 
TFU: 
NDA: 
NAL: 
TCU: 
SRO: 
NOA: 
FRA: 
FRE: 
FRI: 
FAL: 
FSY: 
ACE: 
NML: 
GOB: 
BSD: 
BLASA_0146(coxS3) BLASA_0147(coxM3) BLASA_1354(coxL1) BLASA_1355(coxS1) BLASA_1356(coxM1) BLASA_1453(coxL4) BLASA_1454(coxM4) BLASA_1461(coxM5) BLASA_1462(coxS5) BLASA_4798(coxM2) BLASA_4799(coxL2) BLASA_4800(coxS2)
MMAR: 
SEN: 
SVI: 
AMD: 
AMED_1870(coxS) AMED_1871 AMED_1872(cutM) AMED_1920(coxS) AMED_4584(coxS) AMED_5244(cutM) AMED_5245(coxS)
AMN: 
AMM: 
AMES_1856(coxS) AMES_1857 AMES_1858(cutM) AMES_1905(coxS) AMES_4529(coxS) AMES_5181(cutM) AMES_5182(coxS)
AMZ: 
B737_1857(coxS) B737_1858 B737_1859(cutM) B737_1906(coxS) B737_4529(coxS) B737_5181(cutM) B737_5182(coxS)
AOI: 
AJA: 
AMQ: 
ALU: 
PDX: 
PSEA: 
PSEE: 
PSEH: 
PSEQ: 
PECQ: 
PHH: 
SESP: 
KAL: 
KPHY: 
LED: 
ALL: 
MAU: 
MIL: 
AMS: 
ASE: 
ACTN: 
AFS: 
CAI: 
SNA: 
TBI: 
RXY: 
RRD: 
CWO: 
AFO: 
AYM: 
CYP: 
CYH: 
CTHE: 
RRS: 
RCA: 
CAU: 
CAG: 
CHL: 
TRO: 
STI: 
ATM: 
ABAO: 
CAP: 
DGE: 
DGO: 
DSW: 
DCH: 
DAB: 
MRB: 
MRE: 
MSV: 
TTR: 
PSL: 
PLH: 
PBOR: 
TDE: 
TSU: 
TBE: 
TAZ: 
TPI: 
TPED: 
SCD: 
TPK: 
TRM: 
SSM: 
STA: 
STQ: 
SFC: 
SBU: 
SGP: 
SLR: 
BHY: 
BHD: 
BRM: 
BPO: 
BPJ: 
BPIP: 
BPW: 
BIP: 
Bint_1940(coxS)
TRS: 
SUS: 
ABAC: 
LuPra_04499(cutS_1) LuPra_04500(cutL) LuPra_04501(cutM)
IPO: 
STR: 
TAI: 
AMO: 
SBR: 
CPOR: 
GBA: 
RMR: 
RMG: 
RBAR: 
NKO: 
HHY: 
SMON: 
FAE: 
CACI: 
HTH: 
HTH_0386(coxM) HTH_0387(coxL) HTH_0388(coxS)
HTE: 
TME: 
TAF: 
THP: 
THER: 
PMO: 
MPZ: 
MARN: 
KOL: 
KPF: 
MPG: 
CEX: 
DAP: 
CABY: 
HDL: 
HJE: 
HMA: 
pNG7245(iorA) pNG7247(cutC)
HHI: 
HAH_5306(cutC) HAH_5310(iorA)
HHN: 
HAB: 
NMO: 
Nmlp_3629(coxM) Nmlp_3631(coxS)
HWA: 
HQ_1942A(coxM) HQ_1943A(coxS) HQ_1944A(coxL)
HWC: 
Hqrw_2105(coxM1) Hqrw_2106(coxS1) Hqrw_2218(coxS2) Hqrw_2219(coxL2) Hqrw_2220(coxM2)
HVO: 
HTU: 
NOU: 
HLR: 
HLC: 
PTO: 
FAC: 
FAI: 
APE: 
ACJ: 
SMR: 
SHC: 
DKA: 
DFD: 
DMU: 
TAG: 
THG: 
SSO: 
SSO2150(cutA-3) SSO2433(cutC-1) SSO2434(cutB-1)
SOL: 
SSOA: 
SSOL: 
SSOF: 
STO: 
SAI: 
SACN: 
SACR: 
SACS: 
SIS: 
SIA: 
SIM: 
SID: 
SIY: 
SIN: 
SII: 
SIH: 
SIR: 
SIC: 
SULA: 
MSE: 
MCN: 
AHO: 
AMAN: 
PAI: 
PIS: 
PCL: 
PAS: 
PYR: 
POG: 
TNE: 
PYW: 
TUZ: 
TTN: 
TTX_0326(coxL_cutL) TTX_0327(coxS_cutS) TTX_0328(coxM_cutM)
VDI: 
VMO: 
FFO: 
CSU: 
HAH: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:10636886]
  Authors
Gremer L, Kellner S, Dobbek H, Huber R, Meyer O
  Title
Binding of flavin adenine dinucleotide to molybdenum-containing carbon monoxide dehydrogenase from Oligotropha carboxidovorans. Structural and functional analysis of a carbon monoxide dehydrogenase species in which the native flavoprotein has been replaced by its recombinant counterpart produced in Escherichia coli.
  Journal
J. Biol. Chem. 275 (2000) 1864-72.
Reference
2  [PMID:12475995]
  Authors
Dobbek H, Gremer L, Kiefersauer R, Huber R, Meyer O
  Title
Catalysis at a dinuclear [CuSMo(==O)OH] cluster in a CO dehydrogenase resolved at 1.1-A resolution.
  Journal
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Reference
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  Authors
Gnida M, Ferner R, Gremer L, Meyer O, Meyer-Klaucke W
  Title
A novel binuclear [CuSMo] cluster at the active site of carbon monoxide dehydrogenase: characterization by X-ray absorption spectroscopy.
  Journal
Biochemistry. 42 (2003) 222-30.
Reference
4  [PMID:16091936]
  Authors
Resch M, Dobbek H, Meyer O
  Title
Structural and functional reconstruction in situ of the [CuSMoO2] active site of  carbon monoxide dehydrogenase from the carbon monoxide oxidizing eubacterium Oligotropha carboxidovorans.
  Journal
J. Biol. Inorg. Chem. 10 (2005) 518-28.
Reference
5  [PMID:21275368]
  Authors
Wilcoxen J, Zhang B, Hille R
  Title
Reaction of the molybdenum- and copper-containing carbon monoxide dehydrogenase from Oligotropha carboxydovorans with quinones.
  Journal
Biochemistry. 50 (2011) 1910-6.
Reference
6  [PMID:25377894]
  Authors
Pelzmann AM, Mickoleit F, Meyer O
  Title
Insights into the posttranslational assembly of the Mo-, S- and Cu-containing cluster in the active site of CO dehydrogenase of Oligotropha carboxidovorans.
  Journal
J. Biol. Inorg. Chem. 19 (2014) 1399-414.
Reference
7  [PMID:25156151]
  Authors
Hille R, Dingwall S, Wilcoxen J
  Title
The aerobic CO dehydrogenase from Oligotropha carboxidovorans.
  Journal
J. Biol. Inorg. Chem. 20 (2015) 243-51.
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