KEGG   ENZYME: 4.1.3.44Help
Entry
EC 4.1.3.44                 Enzyme                                 

Name
tRNA 4-demethylwyosine synthase (AdoMet-dependent);
TYW1
Class
Lyases;
Carbon-carbon lyases;
Oxo-acid-lyases
BRITE hierarchy
Sysname
tRNAPhe N1-methylguanine,pyruvate acetaldehyde-lyase (tRNAPhe 4-demethylwyosine-forming, decarboxylating, dehydrating)
Reaction(IUBMB)
N1-methylguanine37 in tRNAPhe + pyruvate + S-adenosyl-L-methionine = 4-demethylwyosine37 in tRNAPhe + L-methionine + 5'-deoxyadenosine + CO2 + H2O [RN:R10552]
Reaction(KEGG)
Substrate
N1-methylguanine37 in tRNAPhe;
pyruvate [CPD:C00022];
S-adenosyl-L-methionine [CPD:C00019]
Product
4-demethylwyosine37 in tRNAPhe;
L-methionine [CPD:C00073];
5'-deoxyadenosine [CPD:C05198];
CO2 [CPD:C00011];
H2O [CPD:C00001]
Comment
This enzyme, which is a member of the superfamily of S-adenosyl-L-methionine-dependent radical (radical AdoMet) enzymes, binds two [4Fe-4S] clusters [3,4]. Carbons C2 and C3 from pyruvate are incorporated into 4-demethylwyosine [3]. The enzyme is found in eukaryotes where it is part of the pathway for wybutosine synthesis, and in archaea, where it is involved in the biosynthesis of archaeal wye bases, such as wyosine, isowyosine, and methylwyosine.
History
EC 4.1.3.44 created 2013
Orthology
K15449  tRNA wybutosine-synthesizing protein 1
Genes
HSA: 441250(TYW1B) 55253(TYW1)
PTR: 472401(TYW1B) 744965
PPS: 100969148(TYW1)
GGO: 101126070
PON: 100171721(TYW1)
NLE: 100607540
MCC: 703026
MCF: 102133005(TYW1)
CSAB: 103246597
RRO: 104657346
CJC: 100389730(TYW1)
SBQ: 101051520(TYW1)
MMU: 100929(Tyw1)
MCAL: 110294411
MPAH: 110313163
RNO: 304423(Tyw1)
MUN: 110560874
CGE: 100751910
NGI: 103738938(Tyw1)
HGL: 101713541(Tyw1)
CCAN: 109685928
OCU: 100354908(TYW1)
TUP: 102485198(TYW1)
CFA: 479708
VVP: 112934119
AML: 100474580(TYW1)
UMR: 103670173
UAH: 113267757
ORO: 101386988
ELK: 111146247
FCA: 101083473
PTG: 102960991(TYW1)
PPAD: 109250645
AJU: 106972846
BTA: 533109(TYW1)
BOM: 102274921(TYW1)
BIU: 109578619
BBUB: 102406545
CHX: 102188999(TYW1)
OAS: 101111335
SSC: 100516854(TYW1)
CFR: 102511835(TYW1)
BACU: 103017871(TYW1)
LVE: 103068508(TYW1B)
OOR: 101274335
DLE: 111182070
PCAD: 102977187
ECB: 100062082
EPZ: 103558201
EAI: 106831846
MYB: 102260719(TYW1)
MYD: 102774018(TYW1)
MNA: 107546685
HAI: 109393965
DRO: 112314803
PALE: 102896817
RAY: 107507429
MJV: 108407329
LAV: 100671588
TMU: 101344394
MDO: 100010958(TYW1)
SHR: 100918039
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GGA: 417478(TYW1)
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NMEL: 110407591(TYW1)
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LSR: 110472027(TYW1)
SCAN: 103820232
GFR: 102036314(TYW1)
FAB: 101816854(TYW1)
PHI: 102104404(TYW1)
PMAJ: 107212950(TYW1)
CCAE: 111937628(TYW1)
CCW: 104695778
ETL: 114063777(TYW1)
FPG: 101914662(TYW1)
FCH: 102051986(TYW1)
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NNI: 104012424
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PEQ: 110038318
AOF: 109848558
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CRE: CHLREDRAFT_173136(NCPR1)
SCE: YPL207W(TYW1)
ERC: Ecym_2196
NCS: NCAS_0A01070(NCAS0A01070)
NDI: NDAI_0F01620(NDAI0F01620)
TPF: TPHA_0J02420(TPHA0J02420)
TBL: TBLA_0B05360(TBLA0B05360)
TDL: TDEL_0E05290(TDEL0E05290)
KAF: KAFR_0K00300(KAFR0K00300)
PIC: PICST_67514(YPO7)
CAL: CAALFM_C602290CA(CaO19.3470)
SLB: AWJ20_2863(TYW1)
NCR: NCU16769
NTE: NEUTE1DRAFT59896(NEUTE1DRAFT_59896)
MGR: MGG_06096
SSCK: SPSK_07025
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MAJ: MAA_05065
CMT: CCM_04269
BFU: BCIN_12g03860(Bctyw1)
MBE: MBM_01987
ANI: AN0502.2
ANG: ANI_1_3106014(An01g11720)
PBN: PADG_11875(PADG_05086)
ABE: ARB_02787
TVE: TRV_02645
PTE: PTT_19371
PYO: PY17X_1242900(PY05984)
PCB: PCHAS_124010(PC000514.04.0)
TAN: TA18985
TPV: TP01_0125
BBO: BBOV_IV001010(21.m02828)
SMIN: v1.2.002853.t1(symbB.v1.2.002853.t1)
SPAR: SPRG_10595
MJA: MJ_0257
MMP: MMP1440
MMD: GYY_08035
MAE: Maeo_0492
MVO: Mvol_1482
MTH: MTH_1039
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MWO: MWSIV6_1425(taw1)
METE: tca_01003
MST: Msp_1383
MRU: mru_1823
MSI: Msm_0922
MEB: Abm4_0333
MMIL: sm9_1868
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MOL: YLM1_1283
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MFC: BRM9_2078(tyw1)
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MFV: Mfer_0037
MKA: MK0055
AFU: AF_2261
FPL: Ferp_2027
GAC: GACE_0583
GAH: GAH_01794
TAC: Ta1275
TVO: TVG0493454(TVG0493454)
PTO: PTO1196
FAI: FAD_1512
CDIV: CPM_0443
MEAR: Mpt1_c04620(taw1)
MARC: AR505_0827
ABI: Aboo_0476
PHO: PH1705(PH1705)
PAB: PAB2039
PFU: PF1718
PFI: PFC_10015
PYN: PNA2_0299
PYS: Py04_1597
TKO: TK1671
TON: TON_1905
TGA: TGAM_0775
TSI: TSIB_0033
THE: GQS_05660
THA: TAM4_564
THM: CL1_0765
TLT: OCC_01529
THS: TES1_1969
TNU: BD01_1513
TEU: TEU_04000
PPAC: PAP_00750
MAC: MA_0040
MBAR: MSBR2_3440
MBAK: MSBR3_3448
MMA: MM_1346
MMAC: MSMAC_3340
METM: MSMTP_3213
MTHR: MSTHT_1849
MTHE: MSTHC_1437
MHOR: MSHOH_4064
MBU: Mbur_1737
MMET: MCMEM_0004
MMH: Mmah_0004
MPY: Mpsy_1671
MTP: Mthe_0408
MCJ: MCON_1878
MHI: Mhar_1521
MHU: Mhun_2838
MLA: Mlab_0538
MEMA: MMAB1_1854(taw)
MPI: Mpet_0613
MBN: Mboo_0272
MPL: Mpal_0289
MPD: MCP_0744
MEZ: Mtc_1521
RCI: RRC421
HAL: VNG_2128C
HSL: OE_3967R(taw1)
HHB: Hhub_3415(taw1)
HALH: HTSR_1795
HHSR: HSR6_1864
HMA: rrnAC3075
HHI: HAH_0331
NPH: NP_0070A(taw1)
NMO: Nmlp_1366(taw1)
HUT: Huta_2016
HTI: HTIA_1658
HMU: Hmuk_1206
HALL: LC1Hm_0432(tyw1)
HTU: Htur_2970
NMG: Nmag_0940(taw1)
NAT: NJ7G_1701
SALI: L593_06145
APE: APE_1059
ACJ: ACAM_0688
SMR: Smar_0198
IHO: Igni_1433
IIS: EYM_06765
DKA: DKAM_0657
TAG: Tagg_0499
IAG: Igag_1166
HBU: Hbut_1116
STO: STK_12820
SSO: SSO0956
SOL: Ssol_1932
SSOA: SULA_1964
SSOL: SULB_1965
SSOF: SULC_1963
SAI: Saci_1331
SID: M164_1254
SII: LD85_1382
SIH: SiH_1215
SIR: SiRe_1133
SIC: SiL_1130
MSE: Msed_1738
MCN: Mcup_0490
AHO: Ahos_1403
STEP: IC006_1164
PAI: PAE0164
PIS: Pisl_0084
PCL: Pcal_0866
PAS: Pars_2206
PYR: P186_0927
POG: Pogu_2678
TNE: Tneu_1016
CMA: Cmaq_1372
TTN: TTX_2026
TUZ: TUZN_1483
VDI: Vdis_1354
VMO: VMUT_2175
TPE: Tpen_0853
ASC: ASAC_0257
ACIA: SE86_02145
NMR: Nmar_1529
NCT: NMSP_0232(taw1)
NEV: NTE_02755
TAA: NMY3_01903(moaA_2)
NFN: NFRAN_2712(taw)
NCV: NCAV_0874(taw)
NBV: T478_0225(twy1)
NDV: NDEV_0268(taw)
NEQ: NEQ382
NAA: Nps_02670
MARH: Mia14_0979
KCR: Kcr_0998
LOKI: Lokiarch_15360(taw1_1) Lokiarch_18480(taw1_2)
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Taxonomy
Reference
1  [PMID:17881823]
  Authors
Goto-Ito S, Ishii R, Ito T, Shibata R, Fusatomi E, Sekine SI, Bessho Y, Yokoyama S
  Title
Structure of an archaeal TYW1, the enzyme catalyzing the second step of wye-base  biosynthesis.
  Journal
Acta Crystallogr D Biol Crystallogr 63:1059-68 (2007)
DOI:10.1107/S0907444907040668
  Sequence
[pho:PH1705]
Reference
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  Authors
Suzuki Y, Noma A, Suzuki T, Senda M, Senda T, Ishitani R, Nureki O
  Title
Crystal structure of the radical SAM enzyme catalyzing tricyclic modified base formation in tRNA.
  Journal
J Mol Biol 372:1204-14 (2007)
DOI:10.1016/j.jmb.2007.07.024
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[mja:MJ_0257]
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  Authors
Young AP, Bandarian V
  Title
Pyruvate is the source of the two carbons that are required for formation of the  imidazoline ring of 4-demethylwyosine.
  Journal
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  Authors
Perche-Letuvee P, Kathirvelu V, Berggren G, Clemancey M, Latour JM, Maurel V, Douki T, Armengaud J, Mulliez E, Fontecave M, Garcia-Serres R, Gambarelli S, Atta M
  Title
4-Demethylwyosine synthase from Pyrococcus abyssi is a radical-S-adenosyl-L-methionine enzyme with an additional [4Fe-4S](+2) cluster that interacts with the pyruvate co-substrate.
  Journal
J Biol Chem 287:41174-85 (2012)
DOI:10.1074/jbc.M112.405019
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 4.1.3.44
IUBMB Enzyme Nomenclature: 4.1.3.44
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 4.1.3.44
BRENDA, the Enzyme Database: 4.1.3.44
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