ORTHOLOGY: K01804 Help Entry K01804                      KO                                      Symbol araA Name L-arabinose isomerase [EC:5.3.1.4] Pathway map00040   Pentose and glucuronate interconversions map00052   Galactose metabolism map01100   Metabolic pathways Reaction R01761   L-arabinose aldose-ketose-isomerase R12991   beta-L-arabinopyranose aldose-ketose-isomerase R13545   Brite KEGG Orthology (KO) [BR:ko00001]  09100 Metabolism   09101 Carbohydrate metabolism    00040 Pentose and glucuronate interconversions     K01804  araA; L-arabinose isomerase    00052 Galactose metabolism     K01804  araA; L-arabinose isomerase Enzymes [BR:ko01000]  5. Isomerases   5.3  Intramolecular oxidoreductases    5.3.1  Interconverting aldoses and ketoses, and related compounds     5.3.1.4  L-arabinose isomerase      K01804  araA; L-arabinose isomerase BRITE hierarchy Other DBs COG:  COG2160 GO:  0008733 Genes ECO:  b0062(araA) ECJ:  JW0061(araA) EBW:  BWG_0058(araA) ECOK:  ECMDS42_0055(araA) ECE:  Z0070(araA) ECS:  ECs_0066(araA) ECF:  ECH74115_0067(araA) ETW:  ECSP_0066(araA) ELX:  CDCO157_0065 EOI:  ECO111_0064(araA) EOJ:  ECO26_0064(araA) EOH:  ECO103_0063(araA) ECOO:  ECRM13514_0064(araA) ECOH:  ECRM13516_0066(araA) ESL:  O3K_21245 ESO:  O3O_04140 ESM:  O3M_21145 ECK:  EC55989_0060(araA) ECG:  E2348C_0063(araA) EOK:  G2583_0065(araA) ELR:  ECO55CA74_00315 ELH:  ETEC_0061 ECW:  EcE24377A_0064(araA) EUN:  UMNK88_60 ECP:  ECP_0063 ENA:  ECNA114_0050(araA) ECOS:  EC958_0196(araA) ECV:  APECO1_1922(araA) ECOA:  APECO78_03760 ECX:  EcHS_A0066(araA) ECM:  EcSMS35_0064(araA) ECY:  ECSE_0062 ECR:  ECIAI1_0062(araA) ECQ:  ECED1_0061(araA) EUM:  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ENZYME: 5.3.1.4 Help Entry EC 5.3.1.4                  Enzyme                                  Name L-arabinose isomerase; L-arabinose ketol-isomerase; araA (gene name) Class Isomerases; Intramolecular oxidoreductases; Interconverting aldoses and ketoses, and related compounds BRITE hierarchy Sysname beta-L-arabinopyranose aldose-ketose-isomerase Reaction(IUBMB) beta-L-arabinopyranose = L-ribulose [RN:R12991] Reaction(KEGG) R12991; (other) R01761 R13545 Reaction Substrate beta-L-arabinopyranose [CPD:C02479] Product L-ribulose [CPD:C00508] Comment Requires a divalent metal ion (the enzyme from the bacterium Escherichia coli prefers Mn2+) [2]. The enzyme binds beta-L-arabinopyranose [4] and catalyses ring opening to generate a form of open-chain conformation that facilitates the isomerization reaction, which proceeds via an ene-diol mechanism [6]. The enzyme can also convert alpha-D-galactose to D-tagatose with lower efficiency [5]. History EC 5.3.1.4 created 1961, modified 2022 Pathway ec00040   Pentose and glucuronate interconversions ec00052   Galactose metabolism ec01100   Metabolic pathways Orthology K01804   L-arabinose isomerase Genes ECO:  b0062(araA) ECJ:  JW0061(araA) EBW:  BWG_0058(araA) ECOK:  ECMDS42_0055(araA) ECE:  Z0070(araA) ECS:  ECs_0066(araA) ECF:  ECH74115_0067(araA) ETW:  ECSP_0066(araA) ELX:  CDCO157_0065 EOI:  ECO111_0064(araA) EOJ:  ECO26_0064(araA) EOH:  ECO103_0063(araA) ECOO:  ECRM13514_0064(araA) ECOH:  ECRM13516_0066(araA) ESL:  O3K_21245 ESO:  O3O_04140 ESM:  O3M_21145 ECK:  EC55989_0060(araA) ECG:  E2348C_0063(araA) EOK:  G2583_0065(araA) ELR:  ECO55CA74_00315 ELH:  ETEC_0061 ECW:  EcE24377A_0064(araA) EUN:  UMNK88_60 ECP:  ECP_0063 ENA:  ECNA114_0050(araA) ECOS:  EC958_0196(araA) ECV:  APECO1_1922(araA) ECOA:  APECO78_03760 ECX:  EcHS_A0066(araA) ECM:  EcSMS35_0064(araA) ECY:  ECSE_0062 ECR:  ECIAI1_0062(araA) ECQ:  ECED1_0061(araA) EUM:  ECUMN_0063(araA) ECT:  ECIAI39_0065(araA) 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II. L-arabinose isomerase.   Journal J Biol Chem 231:1031-7 (1958) Reference 2  [PMID:4878429]   Authors Patrick JW, Lee N   Title Purification and properties of an L-arabinose isomerase from Escherichia coli.   Journal J Biol Chem 243:4312-8 (1968) Reference 3  [PMID:5773448]   Authors Nakamatu T, Yamanaka K.   Title Crystallization and properties of L-arabinose isomerase from Lactobacillus gayonii.   Journal Biochim Biophys Acta 178:156-65 (1969) DOI:10.1016/0005-2744(69)90142-9 Reference 4  [PMID:5550812]   Authors Schray KJ, Rose IA.   Title Anomeric specificity and mechanism of two pentose isomerases.   Journal Biochemistry 10:1058-62 (1971) DOI:10.1021/bi00782a019 Reference 5   Authors Cheetham PSJ, Wootton AN.   Title Bioconversion of D-galactose into D-tagatose.   Journal Enzyme and Microbial Technology 15:105-108 (1993) Reference 6  [PMID:8869631]   Authors Banerjee S, Anderson F, Farber GK   Title The evolution of sugar isomerases.   Journal Protein Eng 8:1189-95 (1995) DOI:10.1093/protein/8.12.1189 Reference 7  [PMID:16756997]   Authors Manjasetty BA, Chance MR   Title Crystal structure of Escherichia coli L-arabinose isomerase (ECAI), the putative  target of biological tagatose production.   Journal J Mol Biol 360:297-309 (2006) DOI:10.1016/j.jmb.2006.04.040   Sequence [eco:b0062] Other DBs ExplorEnz - The Enzyme Database:  5.3.1.4 IUBMB Enzyme Nomenclature:  5.3.1.4 ExPASy - ENZYME nomenclature database:  5.3.1.4 BRENDA, the Enzyme Database:  5.3.1.4 CAS:  9023-80-7 LinkDB All DBs

REACTION: R13545 Help Entry R13545                      Reaction                                Definition D-Galactose <=> D-Tagatose Equation C00124 <=> C00795 Comment L-arabinose isomerase Enzyme 5.3.1.4 Pathway rn00052   Galactose metabolism rn01100   Metabolic pathways Brite Enzymatic reactions [BR:br08201]  5. Isomerase reactions   5.3  Intramolecular oxidoreductases    5.3.1  Interconverting aldoses and ketoses, and related compounds     5.3.1.4      R13545  D-Galactose <=> D-Tagatose BRITE hierarchy Orthology K01804   L-arabinose isomerase [EC:5.3.1.4] Reference 1  [PMID:31591402]   Authors Bober JR, Nair NU.   Title Galactose to tagatose isomerization at moderate temperatures with high conversion  and productivity.   Journal Nat Commun 10:4548 (2019) DOI:10.1038/s41467-019-12497-8 LinkDB All DBs

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