KEGG   ORTHOLOGY: K01962
Entry
K01962                      KO                                     
Symbol
accA
Name
acetyl-CoA carboxylase carboxyl transferase subunit alpha [EC:6.4.1.2 2.1.3.15]
Pathway
map00061  Fatty acid biosynthesis
map00620  Pyruvate metabolism
map00640  Propanoate metabolism
map00720  Other carbon fixation pathways
map01100  Metabolic pathways
map01110  Biosynthesis of secondary metabolites
map01120  Microbial metabolism in diverse environments
map01200  Carbon metabolism
map01212  Fatty acid metabolism
Module
M00082  Fatty acid biosynthesis, initiation
M00376  3-Hydroxypropionate bi-cycle
Reaction
R00742  acetyl-CoA:carbon-dioxide ligase (ADP-forming)
R04386  carboxybiotin-carboxyl-carrier-protein:acetyl-CoA carboxytransferase
Brite
KEGG Orthology (KO) [BR:ko00001]
 09100 Metabolism
  09101 Carbohydrate metabolism
   00620 Pyruvate metabolism
    K01962  accA; acetyl-CoA carboxylase carboxyl transferase subunit alpha
   00640 Propanoate metabolism
    K01962  accA; acetyl-CoA carboxylase carboxyl transferase subunit alpha
  09102 Energy metabolism
   00720 Other carbon fixation pathways
    K01962  accA; acetyl-CoA carboxylase carboxyl transferase subunit alpha
  09103 Lipid metabolism
   00061 Fatty acid biosynthesis
    K01962  accA; acetyl-CoA carboxylase carboxyl transferase subunit alpha
Enzymes [BR:ko01000]
 2. Transferases
  2.1  Transferring one-carbon groups
   2.1.3  Carboxy- and carbamoyltransferases
    2.1.3.15  acetyl-CoA carboxytransferase
     K01962  accA; acetyl-CoA carboxylase carboxyl transferase subunit alpha
 6. Ligases
  6.4  Forming carbon-carbon bonds
   6.4.1  Ligases that form carbon-carbon bonds (only sub-subclass identified to date)
    6.4.1.2  acetyl-CoA carboxylase
     K01962  accA; acetyl-CoA carboxylase carboxyl transferase subunit alpha
Other DBs
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Genes
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Reference
PMID:16460018
  Authors
Bilder P, Lightle S, Bainbridge G, Ohren J, Finzel B, Sun F, Holley S, Al-Kassim L, Spessard C, Melnick M, Newcomer M, Waldrop GL
  Title
The structure of the carboxyltransferase component of acetyl-coA carboxylase reveals a zinc-binding motif unique to the bacterial enzyme.
  Journal
Biochemistry 45:1712-22 (2006)
DOI:10.1021/bi0520479
  Sequence
[eco:b0185]
LinkDB

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