KEGG   ORTHOLOGY: K27683
Entry
K27683                      KO                                     
Symbol
apauh
Name
N1-aminopropylagmatine ureohydrolase [EC:3.5.3.24]
Pathway
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Reaction
R10347  N1-aminopropylagmatine amidinohydrolase
Brite
KEGG Orthology (KO) [BR:ko00001]
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  09105 Amino acid metabolism
   00330 Arginine and proline metabolism
    K27683  apauh; N1-aminopropylagmatine ureohydrolase
Enzymes [BR:ko01000]
 3. Hydrolases
  3.5  Acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds
   3.5.3  In linear amidines
    3.5.3.24  N1-aminopropylagmatine ureohydrolase
     K27683  apauh; N1-aminopropylagmatine ureohydrolase
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Reference
  Authors
Ohnuma M, Terui Y, Tamakoshi M, Mitome H, Niitsu M, Samejima K, Kawashima E, Oshima T
  Title
N1-aminopropylagmatine, a new polyamine produced as a key intermediate in polyamine biosynthesis of an extreme thermophile, Thermus thermophilus.
  Journal
J Biol Chem 280:30073-82 (2005)
DOI:10.1074/jbc.M413332200
  Sequence
[tth:TT_C0764]
Reference
  Authors
Xi H, Nie X, Gao F, Liang X, Li H, Zhou H, Cai Y, Yang C.
  Title
A bacterial spermidine biosynthetic pathway via carboxyaminopropylagmatine.
  Journal
Sci Adv 9:eadj9075 (2023)
DOI:10.1126/sciadv.adj9075
  Sequence
[syn:sll0228]
Reference
  Authors
Morimoto N, Fukuda W, Nakajima N, Masuda T, Terui Y, Kanai T, Oshima T, Imanaka T, Fujiwara S
  Title
Dual biosynthesis pathway for longer-chain polyamines in the hyperthermophilic archaeon Thermococcus kodakarensis.
  Journal
J Bacteriol 192:4991-5001 (2010)
DOI:10.1128/JB.00279-10
  Sequence
[tko:TK0882]
LinkDB

KEGG   ENZYME: 3.5.3.24
Entry
EC 3.5.3.24                 Enzyme                                 
Name
N1-aminopropylagmatine ureohydrolase
Class
Hydrolases;
Acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds;
In linear amidines
Sysname
N1-(aminopropyl)agmatine amidinohydrolase
Reaction(IUBMB)
N1-(aminopropyl)agmatine + H2O = spermidine + urea [RN:R10347]
Reaction(KEGG)
R10347
Substrate
N1-(aminopropyl)agmatine [CPD:C20560];
H2O [CPD:C00001]
Product
spermidine [CPD:C00315];
urea [CPD:C00086]
Comment
The enzyme, which has been characterized from the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus kodakarensis and the thermophilic Gram-negative bacterium Thermus thermophilus, is involved in the biosynthesis of spermidine.
History
EC 3.5.3.24 created 2013
Pathway
ec00330  Arginine and proline metabolism
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Orthology
K27683  N1-aminopropylagmatine ureohydrolase
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FLTSv326_0934
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Reference
1  [PMID:15983049]
  Authors
Ohnuma M, Terui Y, Tamakoshi M, Mitome H, Niitsu M, Samejima K, Kawashima E, Oshima T
  Title
N1-aminopropylagmatine, a new polyamine produced as a key intermediate in polyamine biosynthesis of an extreme thermophile, Thermus thermophilus.
  Journal
J Biol Chem 280:30073-82 (2005)
DOI:10.1074/jbc.M413332200
  Sequence
[tth:TT_C0764]
Reference
2  [PMID:20675472]
  Authors
Morimoto N, Fukuda W, Nakajima N, Masuda T, Terui Y, Kanai T, Oshima T, Imanaka T, Fujiwara S
  Title
Dual biosynthesis pathway for longer-chain polyamines in the hyperthermophilic archaeon Thermococcus kodakarensis.
  Journal
J Bacteriol 192:4991-5001 (2010)
DOI:10.1128/JB.00279-10
  Sequence
[tko:TK0882]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 3.5.3.24
IUBMB Enzyme Nomenclature: 3.5.3.24
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 3.5.3.24
BRENDA, the Enzyme Database: 3.5.3.24
LinkDB

KEGG   REACTION: R10347
Entry
R10347                      Reaction                               
Name
N1-aminopropylagmatine amidinohydrolase
Definition
N1-(3-Aminopropyl)agmatine + H2O <=> Spermidine + Urea
Equation
Reaction class
RC00024  C00315_C20560
RC00329  C00086_C20560
Enzyme
Pathway
rn00330  Arginine and proline metabolism
rn01100  Metabolic pathways
rn01110  Biosynthesis of secondary metabolites
Brite
Enzymatic reactions [BR:br08201]
 3. Hydrolase reactions
  3.5  Acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds
   3.5.3  In linear amidines
    3.5.3.24
     R10347  N1-(3-Aminopropyl)agmatine + H2O <=> Spermidine + Urea
Orthology
K27683  N1-aminopropylagmatine ureohydrolase [EC:3.5.3.24]
Other DBs
RHEA: 35830
LinkDB

DBGET integrated database retrieval system