KEGG   ENZYME: 2.6.1.52
Entry
EC 2.6.1.52                 Enzyme                                 

Name
phosphoserine transaminase;
PSAT;
phosphoserine aminotransferase;
3-phosphoserine aminotransferase;
hydroxypyruvic phosphate-glutamic transaminase;
L-phosphoserine aminotransferase;
phosphohydroxypyruvate transaminase;
phosphohydroxypyruvic-glutamic transaminase;
3-O-phospho-L-serine:2-oxoglutarate aminotransferase;
SerC;
PdxC;
3PHP transaminase
Class
Transferases;
Transferring nitrogenous groups;
Transaminases
Sysname
O-phospho-L-serine:2-oxoglutarate aminotransferase
Reaction(IUBMB)
(1) O-phospho-L-serine + 2-oxoglutarate = 3-phosphooxypyruvate + L-glutamate [RN:R04173];
(2) 4-phosphooxy-L-threonine + 2-oxoglutarate = (3R)-3-hydroxy-2-oxo-4-phosphooxybutanoate + L-glutamate [RN:R05085]
Reaction(KEGG)
R04173 R05085
Substrate
O-phospho-L-serine [CPD:C01005];
2-oxoglutarate [CPD:C00026];
4-phosphooxy-L-threonine [CPD:C06055]
Product
3-phosphooxypyruvate [CPD:C03232];
L-glutamate [CPD:C00025];
(3R)-3-hydroxy-2-oxo-4-phosphooxybutanoate [CPD:C06054]
Comment
A pyridoxal 5'-phosphate protein. This enzyme catalyses the second step in the phosphorylated pathway of serine biosynthesis [1,3] and the third step in pyridoxal 5'-phosphate biosynthesis in the bacterium Escherichia coli [3]. Pyridoxal 5'-phosphate is the cofactor for both activities and therefore seems to be involved in its own biosynthesis [4]. Non-phosphorylated forms of serine and threonine are not substrates [4]. The archaeal enzyme has a relaxed specificity and can act on L-cysteate and L-alanine as alternative substrates to O-phospho-L-serine [7].
History
EC 2.6.1.52 created 1972, modified 2006
Pathway
ec00260  Glycine, serine and threonine metabolism
ec00270  Cysteine and methionine metabolism
ec00680  Methane metabolism
ec00750  Vitamin B6 metabolism
ec01100  Metabolic pathways
ec01110  Biosynthesis of secondary metabolites
ec01120  Microbial metabolism in diverse environments
Orthology
K00831  phosphoserine aminotransferase
Genes
HSA: 29968(PSAT1)
PTR: 464542(PSAT1)
PPS: 100984963(PSAT1)
GGO: 101154351(PSAT1)
PON: 100459045(PSAT1)
NLE: 100595168(PSAT1)
MCC: 706387(PSAT1)
CSAB: 103219627(PSAT1)
CATY: 105584213(PSAT1)
PANU: 101025250(PSAT1)
RRO: 104663310(PSAT1)
RBB: 108542649(PSAT1)
TFN: 117098434(PSAT1)
PTEH: 111543376(PSAT1)
CJC: 100402648(PSAT1)
SBQ: 101044552(PSAT1)
MMUR: 105868713(PSAT1)
MMU: 107272(Psat1)
MCAL: 110285401(Psat1)
MPAH: 110321220(Psat1)
RNO: 293820(Psat1)
MCOC: 116103621(Psat1)
MUN: 110562776(Psat1)
CGE: 100760751(Psat1)
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NGI: 103749047(Psat1)
HGL: 101718076(Psat1)
CCAN: 109694686(Psat1)
OCU: 100009099(PSAT1)
OPI: 101517258(PSAT1)
TUP: 102501617(PSAT1)
CFA: 476318(PSAT1)
VVP: 112922084(PSAT1)
VLG: 121485606(PSAT1)
UMR: 103663283(PSAT1)
UAH: 113269827(PSAT1)
ORO: 101383647(PSAT1)
ELK: 111153591
MPUF: 101675693(PSAT1)
EJU: 114198734(PSAT1)
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FCA: 101095525(PSAT1)
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PBG: 122474972(PSAT1)
PTG: 102954995(PSAT1)
PPAD: 109275359
AJU: 106975319(PSAT1)
HHV: 120238456
BTA: 533044(PSAT1)
BOM: 102287698(PSAT1)
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CHX: 102190784(PSAT1)
OAS: 101120382(PSAT1)
ODA: 120876192(PSAT1)
CCAD: 122453185
SSC: 100154160(PSAT1)
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OOR: 101279373(PSAT1)
DLE: 111174568
PCAD: 102984520(PSAT1)
ECB: 100061380(PSAT1)
EPZ: 103562563(PSAT1)
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MYD: 102761130(PSAT1)
MMYO: 118667434(PSAT1)
MNA: 107545028(PSAT1)
PKL: 118716459(PSAT1)
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LSR: 110470684(PSAT1)
SCAN: 103823253(PSAT1)
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PHI: 102102937(PSAT1)
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CMT: CCM_07814
BFU: BCIN_16g04730(Bcser1)
MBE: MBM_05736
ANI: AN2409.2
ANG: ANI_1_116024(An02g00890)
ABE: ARB_04156
TVE: TRV_03935
PTE: PTT_19521
CNE: CNH00670
CNB: CNBL0630
TASA: A1Q1_04920
ABP: AGABI1DRAFT111584(AGABI1DRAFT_111584)
ABV: AGABI2DRAFT190814(AGABI2DRAFT_190814)
MGL: MGL_0061
MRT: MRET_1261
DDI: DDB_G0269950(serC)
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BSV: BSVBI22_A1683(serC)
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BOL: BCOUA_I1687(serC)
BCAR: DK60_1694
BCAS: DA85_08125
BMR: BMI_I1707(serC)
BPP: BPI_I1748(serC)
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BVL: BF3285c1_1172(serC)
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OAN: Oant_1228
OAH: DR92_781
BJA: bll7402(serC)
BRA: BRADO5949(serC)
BBT: BBta_1825(serC)
BRS: S23_60120(serC)
AOL: S58_61270
BRAD: BF49_2924
BRO: BRAD285_5914(serC)
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